Програма открива двойки амилоидни протеини с точност до 94%

Генетици и биотехнолози от Университета в Санкт Петербург, Русия, и от Университета в Монпелие, Франция, създават програмата AmyloComp, която търси двойки амилоидни протеини, които могат да се свързват помежду си. Проучванията на екипа показват точност, която надвишава 94%. Методът е осъществен на езика за програмиране Python. Достъпен е като онлайн приложение.
Защо е важно откриването на амелоидни протеини, способни на коагрегация
Амилоидите представляват протеинови агрегати, които са причина за множество тежки и често нелечими заболявания. Например, болестите на Алцхаймер, Паркинсон, Хънтингтън. Не всички подобни вещества обаче са патогенни. Много от тях изпълняват важни функции в клетките.
Образуването на амилоиди се свързва най-често с промени в протеиновата структура на тялото. В същото време обаче се откриват все повече случаи, когато в състава на агрегатите влизат само няколко различни елемента.
По форма амилоидите напомнят нишки. Образуват един вид купчина от много молекули, разположени напречно на влакното, обяснява един от авторите на изследването доц. Станислав Бондарев от Катедрата по генетика и биотехнологии в Санктпетербургския държавен университет.
Ученият уточнява, че когато в агрегата присъства само един протеин, слоевете са идентични по структура. „Ние се опитваме да намерим последователности в различни протеини, които биха могли да образуват подобни купчини, но в същото време да се различават по последователност.“
Програмата AmyloComp
Биоинформативният подход AmyloComp се основава на сравнение на аминокиселинната последователност на два протеина като в същото време отчита възможностите за тяхното пространствено разположение като част от един участък.
Подходът позволява да се търсят различни последователности, които образуват една структура. Именно в това се крие и уникалността на програмата, тъй като съществуващите в съвременната биоинформатика подходи не позволяват моделиране на коагрегацията на два амилоидни протеина.
Учените припомнят, че хипотезата на амилоидната каскада е позната отдавна. Според нея патологичните амилоидни агрегати могат да провокират агрегацията (присъединяването) на други протеини. От друга страна обаче, казват авторите, някои важни биологични процеси изискват образуването на агрегати от различни протеини. Пример затова е двойката човешки протеини – RIPK1 и RIPK3. Тяхната коагрегация е част от сигналната каскада при задействането на антивирусния отговор.
Програмата AmyloComp позволява да бъдат търсени подобни примери в мащаба на протеома (целият набор от протеини в човешкото тяло).
Разработената от учените програма AmyloComp показва точност над 94% върху моделния набор от данни както и класифицира достоверно известните положителни и отрицателни примери на присъединяването на протеините, което може да играе различни биологични роли в организма.
>>>Установиха развитие на Алцхаймер след лечение преди десетилетия
„Разработихме компютърната програма AmyloComp за прогнозиране на амилоидогенни ß-аркови структури, които могат да взаимодействат помежду си чрез аксиалното подреждане. Изградихме и набор от данни от дузина от експериментално известните двойки протеини“, пишат авторите в статията с резултатите, публикувана в Journal of Molecular Biology.
За амилоидите и изучаването им в Санкпетербургския университет
Екипът от Катедрата по генетика и биотехнологии на Санктпетербургския държавен университет е един от водещите в света в изучаването на амилоидите. То започва в началото на 90-те години на миналия век под ръководството на академик Сергей Инге-Вечтомов.
Известният учен определя генетиката като фундаментална наука, която има огромен брой приложения и определя темата за прионите и амилоидите като една от най-важните. В началото на 21 век протеиновата наследственост може да се определи като пълен парадокс.
„Сега разбираме, че това е частен случай на проява на амилоиди – протеиновите структури, които водят наред с други неща, разбира се, до невродегенеративни заболявания. Амилоидите изобилстват обаче не само в патогенни процеси. Съществува огромна армия от адаптивни амилоиди, а редица механизми в човешкото тяло се основават на амилоидогенезата“, казва академикът в интервю през 2019 г., в края на което констатира: „Все още знаем малко. Колкото по-дълбоко копаем, толкова повече въпроси възникват.“
В този период екипът публикува редица пробивни трудове от световна класа по темата за инфекциозните амилоиди на дрождите. Малко по-късно в университета създават и лаборатория по амилоидна биология.
-
Кожната биопсия улеснява поставянето на диагноза транстиретинова амилоидоза
-
Вирусът на Епщайн-Бар предизвиква не само мононуклеоза, но и още седем сериозни болести
-
Един протеин е ключът към терапията на болни от невродегенеративни заболявания
-
Учени с невероятен пробив: създадоха протеин, убиващ 9 от 10 вида рак
Продукти свързани с НОВИНАТА
КЕВИН ЛЕВРОН ЛЕВРО ИСО УЕЙ 2000 г
Безплатна доставка за България!СЕБА МЕД ШАМПОАН ЗА ЕЖЕДНЕВНА УПОТРЕБА 200 мл
ФЛОРИЛИС АМПУЛИ ЗА ДЪЛБОКА ХИДРАТАЦИЯ С ЛИФТИНГ ЕФЕКТ 2 мл * 10
БИОФИЧИНА ТОСКАНА АКТИВЕН БАЛСАМ ЗА КОСА 200 мл
СПОНСЕР ПРО УЕЙ ИЗОЛАТ 94 850 г
КАЛИВИТА ШЕЙК УАН ШОКОЛАД 500 г
НОВИНАТА е свързана към
- Алтернативно лечение при албумин в урината
- Протеин (белтък) в кръвта
- Амилоидозата – един от факторите за развитие на болестите на Алцхаймер и Паркинсон
- Протеинограма
- Колко протеин трябва да приемаме всеки ден
- Кои храни и в какви количества съдържат повече протеини от едно яйце
- Свинско месо – хранителен състав, ползи и вреди за здравето
- Аспержов боб
- Казеинов протеин
- Хранене при амилоидоза
Коментари към Програма открива двойки амилоидни протеини с точност до 94%